TPRタンパク質ドメイン

Hsp70のC末端ペプチド (赤) に結合したヒトHopのN末端TPRドメイン

ドメイン結合および機能

TPR (tetratricopeptide repeat) モチーフは、酵母の細胞周期タンパク質におけるタンパク質-タンパク質間相互作用モジュールとして同定されました。その後、それは細菌からヒトまでの幅広い生物種において見出されています。このTPRモチーフは、コンセンサス残基である-W-LG-Y-A-F-A-P-に大まかに基づいた、約34アミノ酸残基から成る退化した配列です。この配列は、タンデムな配置でみられ、800種類以上の異なるタンパク質に存在します。TPRモチーフを含むタンパク質は、後期促進複合体、ペルオキシソーム取り込み受容体複合体、およびNADPHオキシダーゼ複合体を含む、異なる複数タンパク質複合体の集合における足場として作用します。

構造

TPRモチーフは、高度の配列多様性を示します。しかし、構造的比較から、高度に保存された三次元構造が明らかになります。個々のTPRドメインは、1つのターンによって分離された、2つの逆平行α-ヘリックスから成ります。複数のTPRドメインは規則的な角度で配列し、右向きのスーパーヘリックスを形成します。これは、リガンド結合が可能な大きな表面エリアを持つ溝を生成します。

構造の参考文献

1. Scheufler, C. et al. (2000) Cell 101(2), 199–210.

ドメインタンパク質の例

結合の例