Tyrosine Kinases / Adaptors
Phospho-EGF Receptor (Ser1046/1047) Antibody
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イイネ！(0)
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包装 |
希望納入価格 (円) |
国内在庫  |
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| #2238S | 100 μL | 57,000 | |
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EGFR抗体製品一覧
2238 の推奨プロトコール
最適な結果を得るために：Cell Signaling Technology (CST) 社は、各製品の推奨プロトコールを使用することを強くお薦めいたします。
推奨プロトコールはCST社内試験の徹底的なバリデーションに基づいて作成されておりますので、正確かつ再現性の高い結果が得られます。
注：各製品に最適化されたプロトコールをリンクしています。
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2238:
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Western Blotting
| 用途（希釈倍率） | |
| ウェスタンブロッティング（1:1,000） |
| 特異性・感度 | |
| 内在性レベルのSer1046/1047 がリン酸化されたEGF Receptor を検出します。他の活性化したEGF Receptor ファミリーと交差する可能性があります。 |
| 使用抗原 | |
| ヒトのEGF Receptor のSer1046/1047 周辺領域（合成リン酸化ペプチド） |
Western Blotting
Western blot analysis of extracts from A431 cells, untreated or stimulated with EGF (100 ng/ml, 10 min), using Phospho-EGF Receptor (Ser1046/1047) Antibody (upper) or EGF Antibody #2232 (lower). Calf intestinal phosphatase (CIP) treatment abolished the immunoreactivity of Phospho-EGF Receptor (Ser1046/1047) Antibody with EGF-stimulated A431 cell lysates (middle).
The epidermal growth factor (EGF) receptor is a transmembrane tyrosine kinase that belongs to the HER/ErbB protein family. Ligand binding results in receptor dimerization, autophosphorylation, activation of downstream signaling, internalization, and lysosomal degradation (1,2). Phosphorylation of EGF receptor (EGFR) at Tyr845 in the kinase domain is implicated in stabilizing the activation loop, maintaining the active state enzyme, and providing a binding surface for substrate proteins (3,4). c-Src is involved in phosphorylation of EGFR at Tyr845 (5). The SH2 domain of PLCγ binds at phospho-Tyr992, resulting in activation of PLCγ-mediated downstream signaling (6). Phosphorylation of EGFR at Tyr1045 creates a major docking site for the adaptor protein c-Cbl, leading to receptor ubiquitination and degradation following EGFR activation (7,8). The GRB2 adaptor protein binds activated EGFR at phospho-Tyr1068 (9). A pair of phosphorylated EGFR residues (Tyr1148 and Tyr1173) provide a docking site for the Shc scaffold protein, with both sites involved in MAP kinase signaling activation (2). Phosphorylation of EGFR at specific serine and threonine residues attenuates EGFR kinase activity. EGFR carboxy-terminal residues Ser1046 and Ser1047 are phosphorylated by CaM kinase II; mutation of either of these serines results in upregulated EGFR tyrosine autophosphorylation (10).
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