Translational Control
Phospho-eEF2 (Thr56) Antibody
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イイネ！(0)
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包装 |
希望納入価格 (円) |
国内在庫  |
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| #2331S | 100 μL | 57,000 | |
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eEF2抗体製品一覧
2331 の推奨プロトコール
最適な結果を得るために：Cell Signaling Technology (CST) 社は、各製品の推奨プロトコールを使用することを強くお薦めいたします。
推奨プロトコールはCST社内試験の徹底的なバリデーションに基づいて作成されておりますので、正確かつ再現性の高い結果が得られます。
注：各製品に最適化されたプロトコールをリンクしています。
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2331:
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Western Blotting
| 用途（希釈倍率） | |
| ウエスタンブロッティング(1:1,000) |
| 種交差性 | |
| ヒト、マウス、ラット、ハムスター、ニワトリ |
| 特異性・感度 | |
| 内在性レベルのThr56 がリン酸化されたeEF2 タンパク質を検出します。他の部位がリン酸化されたeEF2 タンパク質は検出しません。 |
| 使用抗原 | |
| ヒトのeEF2 タンパク質のThr56 周辺領域（合成ペプチド） |
Western Blotting
Western blot analysis of extracts from C6 cells, untreated or forskolin-treated (10 µM for 60 minutes), using Phospho-eEF2 (Thr56) Antibody (upper) or eEF2 Antibody #2332 (lower).
Eukaryotic elongation factor 2 (eEF2) catalyzes the translocation of peptidyl-tRNA from the A site to the P site on the ribosome. It has been shown that phosphorylation of eEF2 at threonine 56 by eEF2 kinase inhibits its activity (1-4). eEF2 kinase is normally dependent on Ca2+ ions and calmodulin (5,6). eEF2 kinase can also be activated by PKA in response to elevated cAMP levels (7-9), which are generally increased in stress- or starvation-related conditions. A variety of treatments known to raise intracellular Ca2+ or cAMP levels have been shown to result in increased phosphorylation of eEF2, and thus to inhibit peptide-chain elongation. The inactive phosphorylated eEF2 can be converted to its active nonphosphorylated form by a protein phosphatase, most likely a form of protein phosphatase-2A (PP-2A). Insulin, which activates protein synthesis in a wide range of cell types, induces rapid dephosphorylation of eEF2 through mTOR signaling and may involve modulation of the activity of the PP-2A or the eEF2 kinase or both (10).
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Nairn, A.C. and Palfrey, H.C. (1987) J. Biol. Chem. 262, 17299-17303.
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Ryazanov, A.G. et al. (1988) Nature 334, 170-173.
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Carlberg, U. et al. (1990) Eur. J. Biochem. 191, 639-645.
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Redpath, N.T. et al. (1993) Eur. J. Biochem. 213, 689-699.
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Nairn, A.C. et al. (1985) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 82, 7939-7943.
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Palfrey, H.C. et al. (1987) J. Biol. Chem. 262, 9785-9792.
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Redpath, N.T. and Proud, C.G. (1993) Biochem. J. 293, 31-34.
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Diggle, T. et al. (1998) Biochem. J. 336, 525-529.
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Hovland, R. et al. (1999) FEBS Lett. 444, 97-101.
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Proud, C. (2000) Translational Control of Gene Expression. Cold Spring Harbor Laboratory Press, NY, 719-739.
- Arora, S. et al. (2002) Detection of anti-elongation factor 2 kinase (calmodulin-dependent protein kinase III) antibodies in patients with systemic lupus erythematosus. Biochem. Biophys. Res. Commun. 293, 1073-1076. Applications: Western Blotting
PhosphoSitePlus®：
eEF-2