Protein Folding and Stability
Phospho-HSP27 (Ser15) Antibody
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イイネ！(0)
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包装 |
希望納入価格 (円) |
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| #2404S | 100 μL | 57,000 | |
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HSP27抗体製品一覧
2404 の推奨プロトコール
最適な結果を得るために：Cell Signaling Technology (CST) 社は、各製品の推奨プロトコールを使用することを強くお薦めいたします。
推奨プロトコールはCST社内試験の徹底的なバリデーションに基づいて作成されておりますので、正確かつ再現性の高い結果が得られます。
注：各製品に最適化されたプロトコールをリンクしています。
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2404:
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Western Blotting
| 用途 (希釈倍率) | |
| ウェスタンブロッティング (1:1,000) |
| 特異性・感度 | |
| 内在性レベルのSer15 がリン酸化されたHSP27 タンパク質を検出します。 |
| 使用抗原 | |
| ヒトのHSP27 タンパク質のSer15 周辺領域 (合成リン酸化ペプチド) |
Western Blotting
Western blot analysis of extracts from HeLa and COS cells, untreated, anisomycin-treated or UV-treated, using Phospho-HSP27 (Ser15) Antibody (upper) or HSP27 (G31) Monoclonal Antibody #2402 (lower).
Heat shock protein (HSP) 27 is one of the small HSPs that are constitutively expressed at different levels in various cell types and tissues. Like other small heat shock proteins, HSP27 is regulated at both the transcriptional and posttranslational levels (1). In response to stress, the expression level of HSP27 increases several-fold to confer cellular resistance to the adverse environmental change. HSP27 is phosphorylated at Ser15, Ser78 and Ser82 by MAPKAP kinase 2 as a result of the activation of the p38 MAP kinase pathway (2,3). Phosphorylation of HSP27 causes a change in its tertiary structure, which shifts from large homotypic multimers to dimers and monomers (4). It has been shown that phosphorylation and increased concentration of HSP27 modulates actin polymerization and reorganization (5,6).
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Arrigo, A.P. and Landry, J. (1994) Cold Spring Harbor Laboratory Press, NY, 335-373.
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Landry, J. et al. (1992) J. Biol. Chem. 267, 794-803.
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Rouse, J. et al. (1994) Cell 78, 1027-1037.
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Rogalla, T. et al. (1999) J. Biol. Chem. 274, 18947-18956.
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Lavoie, J. et al. (1993) J. Biol. Chem. 268, 24210-24214.
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Rousseau, S. et al. (1997) Oncogene 15, 2169-2177.
PhosphoSitePlus®：
HSP27