MAP Kinase Signaling

Phospho-Rac1/cdc42 (Ser71) Antibody

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2461 の推奨プロトコール i

最適な結果を得るために:Cell Signaling Technology (CST) 社は、各製品の推奨プロトコールを使用することを強くお薦めいたします。
推奨プロトコールはCST社内試験の徹底的なバリデーションに基づいて作成されておりますので、正確かつ再現性の高い結果が得られます。

注:各製品に最適化されたプロトコールをリンクしています。

 
用途(希釈倍率)
ウェスタンブロッティング(1:1,000)
種交差性
ヒト、(マウス、ラット)
特異性・感度
内在性レベルのSer71がリン酸化された Rac1/cdc42 タンパク質を検出します。またSer73 がリン酸化されたRhoA タンパク質も検出する可能性があります。
検出タンパク質の分子量
28 kDa
使用抗原
ヒトのRac1/cdc42 タンパク質のSer71 周辺領域(合成ペプチド)
抗体の由来
ウサギ
貯法
-20℃
※括弧付きの動物種は配列が100%相同であるため反応すると推定されます。
社内データ

Western Blotting

Western Blotting

Western blot analysis of extracts from A431 cells treated with EGF for the indicated times, using Phospho-Rac1/cdc42 (Ser71) Antibody (upper) or Rac1/cdc42 antibody (lower).

バックグラウンド

Rac and Cdc42 are members of the Rho-GTPase family. In mammals, Rac exists as three isoforms, Rac1, Rac2 and Rac3, which are highly similar in sequence. Rac1 and Cdc42, the most widely studied of this group, are ubiquitously expressed. Rac2 is expressed in cells of hematopoietic origin, and Rac3, while highly expressed in brain, is also found in many other tissues. Rac and Cdc42 play key signaling roles in cytoskeletal reorganization, membrane trafficking, transcriptional regulation, cell growth and development (1). GTP binding stimulates the activity of Rac/Cdc42, and the hydrolysis of GTP to GDP through the protein's intrinsic GTPase activity, rendering it inactive. GTP hydrolysis is aided by GTPase activating proteins (GAPs), while exchange of GDP for GTP is facilitated by guanine nucleotide exchange factors (GEFs). Another level of regulation is achieved through the binding of RhoGDI, a guanine nucleotide dissociation inhibitor, which retains Rho family GTPases, including Rac and Cdc42, in their inactive GDP-bound state (2,3).

A putative Akt phosphorylation site at Ser71 of Rac1/cdc42 has been identified and confirmed by in vitro kinase assay (4). Phosphorylation at this site may inhibit GTP binding of Rac1, attenuating the signal transduction pathway downstream of Rac1 (4).

  1. Wennerberg, K. and Der, C.J. (2004) J Cell Sci 117, 1301-12.
  2. Bernards, A. and Settleman, J. (2004) Trends Cell Biol 14, 377-85.
  3. Rossman, K.L. et al. (2005) Nat Rev Mol Cell Biol 6, 167-80.
  4. Kwon, T. et al. (2000) J. Biol. Chem. 275, 423-428.
使用文献
 
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