Nuclear Receptor Signaling

Phospho-Estrogen Receptor α (Ser118) (16J4) Mouse mAb

イイネ!(0) Phospho-Estrogen Receptor α (Ser118) (16J4) Mouse mAb Data Sheet PDF
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Estrogen Receptor抗体製品一覧

2511 の推奨プロトコール i

最適な結果を得るために:Cell Signaling Technology (CST) 社は、各製品の推奨プロトコールを使用することを強くお薦めいたします。
推奨プロトコールはCST社内試験の徹底的なバリデーションに基づいて作成されておりますので、正確かつ再現性の高い結果が得られます。

注:各製品に最適化されたプロトコールをリンクしています。

 

下記ステップについては、データシートの右側もあわせてご参照ください。

IHC-P: 抗体希釈液 / 抗原賦活化

用途 (希釈倍率)
ウェスタンブロッティング (1:1,000)、免疫組織染色 (パラフィン) (1:50)
種交差性
ヒト
特異性・感度
内在性レベルのSer118 がリン酸化されたEstrogen Receptor αを検出します。リン酸化Estrogen Receptor βとは交差しません。
検出タンパク質の分子量
66 kDa
使用抗原
ヒトのEstrogen Receptor αのSer118 周辺領域 (合成リン酸化ペプチド)
抗体の由来
マウス
貯法
-20℃
社内データ

Western Blotting

Western Blotting

Western blot analysis of extracts from untransfected MCF-7 cells, and COS-1 cells transfected with wild-type or mutant ER alpha, stimulated with EGF and E2, using Phospho-Estrogen Receptor alpha (Ser118) (16J4) Mouse mAb (upper) or control estrogen receptor alpha antibody #2512 (lower).

IHC-P (paraffin)

IHC-P (paraffin)

Immunohistochemical staining of phosphorylated estrogen receptor alpha in paraffin-embedded human breast carcinoma showing nuclear localization, using Phospho-Estrogen Receptor alpha (Ser118) (16J4) Mouse mAb.

バックグラウンド

Estrogen receptor α (ERα), a member of the steroid receptor superfamily, contains highly conserved DNA binding (DBD) and ligand binding domains (LBD) (1). Through its estrogen-independent and estrogen-dependent activation domains (AF-1 and AF-2, respectively), ERα regulates transcription by recruiting coactivator proteins and interacting with general transcriptional machinery (2). Phosphorylation provides an important mechanism to regulate ERα activity (3,4). ERα is phosphorylated on multiple sites (5). Ser104, 106, 118 and 167 are located in the amino-terminal transcription activation function domain AF-1, and phosphorylation of these serines plays an important role in regulating ERα activity. Ser118 may be the substrate of the transcription regulatory kinase CDK7 (5). Ser167 may be phosphorylated by p90RSK and Akt (4,6). Phosphorylation of Ser167 may confer tamoxifen resistance in breast cancer patients (4).

  1. Mangelsdorf, D.J. et al. (1995) Cell 83, 835-839.
  2. Glass, C.K. and Rosenfeld, M.G. (2000) Genes Dev. 14, 121-141.
  3. Chen, D. et al. (1999) Mol. Cell. Biol. 19, 1002-1015.
  4. Campbell, R.A. et al. (2001) J. Biol. Chem. 276, 9817-9824.
  5. Chen, D. et al. (2000) Mol. Cell 6, 127-137.
  6. Joel, P.B. et al. (1998) Mol. Cell. Biol. 18, 1978-1984.
使用文献
  • Murphy, L. et al. (2004) Phospho-Serine-118 Estrogen Receptor-alpha Detection in Human Breast Tumors in Vivo. Clinical Cancer Research 10, 1354-1359. Applications: IHC-P (paraffin)
     
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    Phospho-Estrogen Receptor α (Ser118) (16J4) Mouse mAb

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