Nuclear Receptor Signaling
- Nuclear Receptor Signaling
PhosphoSitePlus®：
ER-alpha
- 推奨プロトコール
Phospho-Estrogen Receptor α (Ser104/106) Antibody |
イイネ！(0) | 
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| CSTコード | 包装 | 希望納入価格 (円) |
国内在庫  2012年2月9日15時20分 現在 |
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| #2517S | 100 μL | 57,000 | ログインすると国内在庫状況がご確認いただけます。
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| #2517P | 40 μL for Custom Sampler Kit |  Custom Antibody Sampler Kitの構成品を選択できます。 5本以上を選択し、ページ右上のCartから製品確定書を発行してください。 尚、構成品の単品販売は致しておりません。 |
シグナル伝達研究応援キャンペーン プレゼント *Pサイズのみ
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2517 の推奨プロトコール 最適な結果を得るために：Cell Signaling Technology (CST) 社は、各製品の推奨プロトコールを使用することを強くお薦めいたします。 注：各製品に最適化されたプロトコールをリンクしています。 |
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- 2517:
- Western Blotting
| 用途 (希釈倍率) | |
|---|---|
| ウェスタンブロッティング (1:1,000) |
| 種交差性 | |
|---|---|
| ヒト、(マウス) |
| 特異性・感度 | |
|---|---|
| 内在性レベルのSer104/106 がリン酸化されたEstrogen Receptor αを検出します。リン酸化Estrogen Receptor βとは交差しません。 |
| 検出タンパク質の分子量 | |
|---|---|
| 66 kDa |
| 使用抗原 | |
|---|---|
| ヒトのEstrogen Receptor αのSer104/106 周辺領域 (合成リン酸化ペプチド) |
| 抗体の由来 | |
|---|---|
| ウサギ |
| 貯法 | |
|---|---|
| -20℃ |
| ※括弧付きの動物種は、配列が100%相同であるため反応すると推定されます。 |
| 社内データ |
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Western Blotting
Western blot analysis of extracts from COS-1 cells expressing wild-type or mutant ER alpha, stimulated with beta-estradiol (100 nM) and EGF (100 ng/ml) for 30 minutes, using Phospho-Estrogen Receptor alpha (Ser104/106) Antibody (upper) or control ER alpha Antibody #2512 (lower). (Cell lysates provided by Dr. Simak Ali, Hammersmith Hospital, London.)
Western Blotting
Western blot analysis of extracts from serum-starved MCF7 cells, untreated, treated with β-estradiol, or treated with β-estradiol and heregulin, using Phospho-Estrogen Receptor α (Ser104/106) Antibody. A non-specific band is detected at 90 kDa.
| バックグラウンド |
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Estrogen receptor α (ERα), a member of the steroid receptor superfamily, contains highly conserved DNA binding (DBD) and ligand binding domains (LBD) (1). Through its estrogen-independent and estrogen-dependent activation domains (AF-1 and AF-2, respectively), ERα regulates transcription by recruiting coactivator proteins and interacting with general transcriptional machinery (2). Phosphorylation provides an important mechanism to regulate ERα activity (3,4). ERα is phosphorylated on multiple sites (5). Ser104, 106, 118 and 167 are located in the amino-terminal transcription activation function domain AF-1, and phosphorylation of these serines plays an important role in regulating ERα activity. Ser118 may be the substrate of the transcription regulatory kinase CDK7 (5). Ser167 may be phosphorylated by p90RSK and Akt (4,6). Phosphorylation of Ser167 may confer tamoxifen resistance in breast cancer patients (4).
- Mangelsdorf, D.J. et al. (1995) Cell 83, 835-839.
- Glass, C.K. and Rosenfeld, M.G. (2000) Genes Dev. 14, 121-141.
- Chen, D. et al. (1999) Mol. Cell. Biol. 19, 1002-1015.
- Campbell, R.A. et al. (2001) J. Biol. Chem. 276, 9817-9824.
- Chen, D. et al. (2000) Mol. Cell 6, 127-137.
- Joel, P.B. et al. (1998) Mol. Cell. Biol. 18, 1978-1984.
| 使用例 | |
|---|---|
| 製品をご使用いただいて研究を発表されましたら、ぜひお知らせください。 |
本製品は試験研究用です。