Angiogenesis
Phospho-FGF Receptor 1 (Tyr766) (1E5) Rabbit mAb
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イイネ！(0)
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包装 |
希望納入価格 (円) |
国内在庫  |
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| #2544S | 100 μL | 57,000 | |
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| #2544L | 300 μL | 137,000 | |
FGFR1抗体製品一覧
2544 の推奨プロトコール
最適な結果を得るために：Cell Signaling Technology (CST) 社は、各製品の推奨プロトコールを使用することを強くお薦めいたします。
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2544:
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Western Blotting
| 用途 (希釈倍率) | |
| ウェスタンブロッティング (1:1,000) |
| 特異性・感度 | |
| トランスフェクトレベルのTyr766 がリン酸化されたFGFR-1 タンパク質を検出します。他のFGFR ファミリータンパク質および活性化したEGFR タンパク質、Insulin/IGF-I Receptor などのProtein Tyrosine Kinase とも交差する可能性があります。 |
| 検出タンパク質の分子量 | |
| 120 kDa、140 kDa |
| 使用抗原 | |
| ヒトのFGFR-1 のTyr766 周辺領域 (合成リン酸化ペプチド) |
Western Blotting
Western blot analysis of cell extracts from COS cells overexpressing human FGFR1 and control COS cells, using Phospho-FGF Receptor-1 (Tyr766) (1E5) Rabbit mAb. Before antibody probing, the transferred membrane was untreated (upper) or CIP treated (lower) to confirm the phospho-specificity of the antibody.
Fibroblast growth factors (FGFs) produce mitogenic and angiogenic effects in target cells by signaling through cell surface receptor tyrosine kinases. There are four members of the FGF receptor family: FGFR-1 (flg), FGFR-2 (bek, KGFR), FGFR-3, and FGFR-4. Each receptor contains an extracellular ligand binding domain, a transmembrane domain, and a cytoplasmic kinase domain (1). Following ligand binding and dimerization, the receptors are phosphorylated at specific tyrosine residues (2). Seven tyrosine residues in the cytoplasmic tail of FGFR-1 can be phosphorylated: Tyr463, 583, 585, 653, 654, 730, and 766. Tyr653 and Tyr654 are important for catalytic activity of activated FGFR and are essential for signaling (3). The other phosphorylated tyrosine residues may provide docking sites for downstream signaling components such as Crk and PLCγ (4,5).
Autophosphorylation of Tyr766 of FGFR1 is critical for phospholipase C (PLC) binding and activation and also plays a role in the negative regulation of FGFR1 activity in vivo (6).
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Powers, C.J. et al. (2000) Endocr Relat Cancer 7, 165-97.
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Reilly, J.F. et al. (2000) J Biol Chem 275, 7771-8.
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Mohammadi, M. et al. (1996) Mol Cell Biol 16, 977-89.
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Mohammadi, M. et al. (1991) Mol Cell Biol 11, 5068-78.
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Larsson, H. et al. (1999) J Biol Chem 274, 25726-34.
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Partanen, J. et al. (1998) Genes Dev 12, 2332-44.
PhosphoSitePlus®：
FGFR1