Cytoskeletal Signaling

Phospho-PAK1 (Ser199/204)/PAK2 (Ser192/197) Antibody

イイネ!(2) Phospho-PAK1 (Ser199/204)/PAK2 (Ser192/197) Antibody Data Sheet PDF
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2605 の推奨プロトコール i

最適な結果を得るために:Cell Signaling Technology (CST) 社は、各製品の推奨プロトコールを使用することを強くお薦めいたします。
推奨プロトコールはCST社内試験の徹底的なバリデーションに基づいて作成されておりますので、正確かつ再現性の高い結果が得られます。

注:各製品に最適化されたプロトコールをリンクしています。

 
用途 (希釈倍率)
ウェスタンブロッティング (1:1,000)
種交差性
ヒト、マウス、ラット、モルモット
特異性・感度
内在性レベルのSer199/204 がリン酸化されたPAK1 タンパク質、およびSer192/197 がリン酸化されたPAK2 タンパク質を検出します。また、Ser200/205 がリン酸化されたPAK3 タンパク質とも交差反応する可能性がありますが、リン酸化PAK4 タンパク質とは交差しません。
検出タンパク質の分子量
61-67 kDa (PAK2)、68-74 kDa (PAK1/3)
使用抗原
ヒトのPAK1 タンパク質のSer199/204 周辺領域 (合成リン酸化ペプチド)
抗体の由来
ウサギ
貯法
-20℃
社内データ

Western Blotting

Western Blotting

Western blot analysis of extracts from guinea pig neutrophils stimulated with fMLP (1 µM ) for the indicated times, using Phospho-PAK1 (Ser199/204)/PAK2 (Ser192/197) Antibody.

バックグラウンド

The p21-activated kinase (PAK) family of serine/threonine kinases is engaged in multiple cellular processes, including cytoskeletal reorganization, MAPK signaling, apoptotic signaling, control of phagocyte NADPH oxidase, and growth factor-induced neurite outgrowth (1,2). Several mechanisms that induce PAK activity have been reported. Binding of Rac/Cdc42 to the CRIB (or PBD) domain near the amino terminus of PAK causes autophosphorylation and conformational changes in PAK (1). Phosphorylation of PAK1 at Thr423 by PDK induces activation of PAK1 (3). Several autophosphorylation sites have been identified, including Ser199 and Ser204 of PAK1 and Ser192 and Ser197 of PAK2 (4,5). Because the autophosphorylation sites are located in the amino-terminal inhibitory domain, it has been hypothesized that modification in this region prevents the kinase from reverting to an inactive conformation (6). Research indicates that phosphorylation at Ser144 of PAK1 or Ser139 of PAK3 (located in the kinase inhibitory domain) affects kinase activity (7). Phosphorylation at Ser21 of PAK1 or Ser20 of PAK2 regulates binding with the adaptor protein Nck (8). PAK4, PAK5, and PAK6 have lower sequence similarity with PAK1-3 in the amino-terminal regulatory region (9). Phosphorylation at Ser474 of PAK4, a site analogous to Thr423 of PAK1, may play a pivotal role in regulating the activity and function of PAK4 (10).

  1. Knaus, U.G. and Bokoch, G.M. (1998) Int. J. Biochem. Cell Biol. 30, 857-862.
  2. Daniels, R.H. et al. (1998) EMBO J. 17, 754-764.
  3. King, C.C. et al. (2000) J. Biol. Chem. 275, 41201-41209.
  4. Manser, E. et al. (1997) Mol. Cell. Biol. 17, 1129-1143.
  5. Gatti, A. et al. (1999) J. Biol. Chem. 274, 8022-8028.
  6. Lei, M. et al. (2000) Cell 102, 387-397.
  7. Chong, C. et al. (2001) J. Biol. Chem. 276, 17347-17353.
  8. Zhao, Z. et al. (2000) Mol. Cell. Biol. 20, 3906-3917.
  9. Abo, A. et al. (1998) EMBO J. 17, 6527-6540.
  10. Qu, J. et al. (2001) Mol. Cell. Biol. 21, 3523-3533.
使用文献
 
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Phospho-PAK1 (Ser199/204)/PAK2 (Ser192/197) Antibody

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