Chromatin Regulation / Acetylation
Histone H2A.Z Antibody
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イイネ！(0)
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包装 |
希望納入価格 (円) |
国内在庫  |
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| #2718S | 100 μL | 46,000 | |
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2718 の推奨プロトコール
最適な結果を得るために：Cell Signaling Technology (CST) 社は、各製品の推奨プロトコールを使用することを強くお薦めいたします。
推奨プロトコールはCST社内試験の徹底的なバリデーションに基づいて作成されておりますので、正確かつ再現性の高い結果が得られます。
注：各製品に最適化されたプロトコールをリンクしています。
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2718:
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Immunofluorescence
Immunoprecipitation
Western Blotting
| 用途（希釈倍率） | |
| ウエスタンブロッティング(1:1,000)、免疫沈降（1：25）、免疫蛍光細胞染色（IF-IC）（1:200） |
| 種交差性 | |
| ヒト、マウス、ラット、サル、（ニワトリ、ウシ、アフリカツメガエル、ゼブラフィッシュ） |
| 特異性・感度 | |
| 内在性レベルの総H2A.Zタンパク質を検出します。この抗体はhistone H2Aを含む他のヒストンタンパク質とは交差しません。 |
| 使用抗原 | |
| ヒトH2A.Zタンパク質のC末端近傍領域（合成ペプチド） |
| ※括弧付きの動物種は配列が100%相同であるため反応すると推定されます。 |
Western Blotting
Western blot analysis of HeLa, NIH/3T3, H-4-II-E and COS cell lysates, in addition to 10 ng of recombinant H2A (rH2A) and H2A.Z (rH2A.Z) protein, using Histone H2A.Z Antibody #2718 (upper) and Histone H2A Antibody II #2578 (lower).
IF-IC
Confocal immunofluorescent analysis of HeLa cells, using Histone H2A.Z Antibody (green). Actin filaments have been labeled with Alexa Fluor® 555 phalloidin (red).
Modulation of chromatin structure plays a critical role in the regulation of transcription in eukaryotes. The nucleosome, made up of four core histone proteins (H2A, H2B, H3 and H4), is the primary building block of chromatin. In addition to the growing number of post-translational histone modifications regulating chromatin structure, cells can also exchange canonical histones with variant histones that can directly or indirectly modulate chromatin structure (1). There are five major variants of histone H2A: canonical H2A (most abundant), H2A.X, MacroH2A, H2ABbd and H2A.Z (2). Histone H2A.Z, the most conserved variant across species, functions as both a positive and negative regulator of transcription and is important for chromosome stability (2). Several homologous protein complexes, such as SWR-C ( S. cerivisiae), TIP60 (D. melanogaster) and SRCAP (mammals), have been shown to catalyze the ATP-dependent exchange of H2A.Z for H2A in the nucleosome (3,4,5). This exchange of histone H2A variants changes histone-histone interactions in the nucleosome core and alters an acidic patch on the surface of the nucleosome, resulting in changes in nucleosome stability and binding of non-histone proteins such as HP1α (6,7).
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Jin, J. et al. (2005) Trends Biochem. Sci. 30, 680-687.
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Mizuguchi, G. et al. (2004) Science 303, 343-348.
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