Cytoskeletal Signaling
Na,K-ATPase Antibody
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イイネ!(0)
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包装 |
希望納入価格 (円) |
国内在庫  |
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| #3010S | 100 μL | 46,000 | |
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ATP1A1抗体製品一覧
3010 の推奨プロトコール
最適な結果を得るために:Cell Signaling Technology (CST) 社は、各製品の推奨プロトコールを使用することを強くお薦めいたします。
推奨プロトコールはCST社内試験の徹底的なバリデーションに基づいて作成されておりますので、正確かつ再現性の高い結果が得られます。
注:各製品に最適化されたプロトコールをリンクしています。
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3010:
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Western Blotting
| 用途 (希釈倍率) | |
| ウェスタンブロッティング (1:1,000) |
| 種交差性 | |
| ヒト、マウス、ラット、サル、ハムスター、ゼブラフィッシュ |
| 特異性・感度 | |
| 内在性レベルのNa,K-ATPase α1 タンパク質を検出します。配列が相同していることから、α2/α3 アイソフォームと交差する可能性があります。 |
| 使用抗原 | |
| ヒトのNa,K-ATPase α1 subunit タンパク質のN末端近傍領域 (合成ペプチド) |
Western Blotting

Western blot analysis of extracts from various cell types using Na,K-ATPase α Antibody.
The Na,K-ATPase is an integral membrane heterodimer belonging to the P-type ATPase family. This ion channel uses the energy derived from ATP hydrolysis to maintain membrane potential by driving sodium export and potassium import across the plasma membrane against their electrochemical gradients. It is composed of a catalytic α subunit and a β subunit (reviewed in 1). Several phosphorylation sites have been identified for the α1 subunit. Tyr10 is phosphorylated by an as yet undetermined kinase (2), Ser16 and Ser23 are phosphorylated by PKC, and Ser943 is phosphorylated by PKA (3-5). All of these sites have been implicated in the regulation of enzyme activity in response to hormones and neurotransmitters, altering trafficking and kinetic properties of Na,K-ATPase. Altered phosphorylation in response to angiotensin II stimulates activity in the rat proximal tubule (6). Na,K-ATPase is also involved in other signal transduction pathways. Insulin regulates its localization in differentiated primary human skeletal muscle cells, and this regulation is dependent on ERK1/2 phosphorylation of the α subunit (7). Na,K-ATPase and Src form a signaling receptor complex that affects regulation of Src kinase activity and, subsequently, its downstream effectors (8,9).
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Therien, A.G. and Blostein, R. (2000) Am. J. Physiol. Cell Physiol. 279, C541-566.
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Féraille, E. et al. (1999) Mol. Biol. Cell 10, 2847-2859.
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Fisone, G. et al. (1994) J. Biol. Chem. 269, 9368-9373.
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Feschenko, M.S. and Sweadner, K.J. (1995) J. Biol. Chem. 270, 14072-14077.
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Beguin, P. et al. (1994) J. Biol. Chem. 269, 24437-24445.
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Yingst, D.R. et al. (2004) Am. J. Physiol. Renal Physiol. 287, F713-F721.
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Al-Khalili, L. et al. (2004) J. Biol. Chem. 279, 25211-25218.
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Tian, J. et al. (2006) Mol. Biol. Cell 17, 317-326.
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Liang, M. et al. (2006) J. Biol. Chem. 281, 19709-19719.