TGF-beta/Smad Signaling
Phospho-Smad2 (Ser245/250/255) Antibody
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イイネ!(0)
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包装 |
希望納入価格 (円) |
国内在庫  |
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| #3104S | 100 μL | 57,000 | |
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Smad2抗体製品一覧
3104 の推奨プロトコール
最適な結果を得るために:Cell Signaling Technology (CST) 社は、各製品の推奨プロトコールを使用することを強くお薦めいたします。
推奨プロトコールはCST社内試験の徹底的なバリデーションに基づいて作成されておりますので、正確かつ再現性の高い結果が得られます。
注:各製品に最適化されたプロトコールをリンクしています。
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3104:
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Western Blotting
| 用途 (希釈倍率) | |
| ウェスタンブロッティング (1:1,000) |
| 特異性・感度 | |
| 内在性レベルのSer245/250/255 がリン酸化されたSmad2 タンパク質を検出します。 |
| 使用抗原 | |
| Smad2 タンパク質のSer245/250/255 周辺領域 (合成リン酸化ペプチド) |
| ※括弧付きの動物種は、配列が100%相同であるため反応すると推定されます。 |
Western Blotting

Western blot analysis of extracts from 293 and HeLa cells, untreated or TPA-treated (200 nM for 30 minutes) using Phospho-Smad2 (Ser245/250/255) Antibody (upper) or Smad2 Antibody (lower).
Members of the Smad family of signal transduction molecules are components of a critical intracellular pathway that transmit TGF-β signals from the cell surface into the nucleus. Three distinct classes of Smads have been defined: the receptor-regulated Smads (R-Smads), which include Smad1, 2, 3, 5, and 8; the common-mediator Smad (co-Smad), Smad4; and the antagonistic or inhibitory Smads (I-Smads), Smad6 and 7 (1-5). Activated type I receptors associate with specific R-Smads and phosphorylate them on a conserved carboxy-terminal SSXS motif. The phosphorylated R-Smad dissociates from the receptor and forms a heteromeric complex with the co-Smad (Smad4), allowing translocation of the complex to the nucleus. Once in the nucleus, Smads can target a variety of DNA binding proteins to regulate transcriptional responses (6-8).
Oncogenic Ras antagonizes TGF-beta signaling and inhibits the nuclear accumulation of Smad2 and Smad3, which may be explained through MAP kinase dependent phosphorylation of these Smads (9).Cell stimulation with EGF leads to phosphorylation of Smad2 at a cluster of serine-proline sites within its linker region, including Ser245, 250, and 255 (9).
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Heldin, C.H. et al. (1997) Nature 390, 465-471.
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Attisano, L. and Wrana, J.L. (1998) Curr. Opin. Cell Biol. 10, 188-194.
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Derynck, R. et al. (1998) Cell 95, 737-740.
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Wu, G. et al. (2000) Science 287, 92-97.
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Moustakas, A. et al. (2001) J. Cell Sci. 114, 4359-4369.
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