Nuclear Receptor Signaling
| CSTコード |
包装 |
希望納入価格（円） |
国内在庫  |
ご登録代理店情報 カスタマー情報にご登録いただいた代理店を表示しています。
ご登録代理店の変更は こちら。 |
| #3171S | 100 μL | 57,000 | |
|
Progesterone receptor抗体製品一覧
推奨プロトコール
最適な結果を得るために：Cell Signaling Technology (CST) 社は、各製品の推奨プロトコールを使用することを強くお薦めいたします。
推奨プロトコールはCST社内試験の徹底的なバリデーションに基づいて作成されておりますので、正確かつ再現性の高い結果が得られます。
注：各製品に最適化されたプロトコールをリンクしています。
| | |
-
3171:
-
Immunoprecipitation
Western Blotting
| 用途（希釈倍率） | |
| ウエスタンブロッティング(1:1,000)、免疫沈降（1:50） |
| 特異性・感度 | |
| 内在性レベルのSer190 と Ser26がリン酸化されたProgesterone Receptor A、B タンパク質を検出します。他のPR ファミリータンパク質とは交差しません。 |
| 検出タンパク質の分子量 | |
| 90 kDa、118 kDa |
| 使用抗原 | |
| ヒトのProgesterone Receptor のSer190 周辺領域（合成ペプチド） |
Western Blotting
Western blot analysis of extracts from T47D cells, untreated or stimulated with 100 nM promegestone (R5020) for 1 hour, using Phospho-Progesterone Receptor (Ser190) Antibody (upper) and control Progesterone Receptor Antibody #3172 (lower).
Human progesterone receptor (PR) is expressed as two forms: the full length PR B and the short form PR A. PR A lacks the first 164 amino acid residues of PR B (1,2). Both PR A and PR B are ligand activated but differ in their relative ability to activate target gene transcription (3,4). The activity of PR is regulated by phosphorylation; at least seven serine residues are phosphorylated in its amino-terminal domain. Three sites (Ser81, Ser102 and Ser162) are unique to full length PR B while other sites (Ser190, Ser294, Ser345 and Ser400) are shared by both isoforms (5). Phosphorylation of PR B at Ser190 (equivalent to Ser26 of PR A) is catalyzed by CDK2 (6). Mutation of Ser190 results in decreased activity of PR (7), suggesting that the phosphorylation of Ser190 may be critical to its biological function.
-
Evans, R.M. (1988)
Science
240, 889-895.
-
Kastner, P. et al. (1990)
EMBO J.
112, 1603-1614.
-
Giangrande, P.H. et al. (2000)
Mol. Cell. Biol.
20, 3102-3115.
-
Wen, D.X. et al. (1994)
Mol. Cell. Biol.
14, 8356-8364.
-
Clemm, D.L. et al. (2000)
Mol. Endocrinol.
14, 52-65.
-
Zhang, Y. et al. (1997)
Mol. Endocrinol.
11, 823-832.
-
Takimoto, G.S. et al. (1996)
J. Biol. Chem.
271, 13308-13316.
