Nuclear Receptor Signaling
Progesterone Receptor B Antibody
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イイネ！(0)
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包装 |
希望納入価格 (円) |
国内在庫  |
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| #3178S | 100 μL | 46,000 | |
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Progesterone Receptor抗体製品一覧
3178 の推奨プロトコール
最適な結果を得るために：Cell Signaling Technology (CST) 社は、各製品の推奨プロトコールを使用することを強くお薦めいたします。
推奨プロトコールはCST社内試験の徹底的なバリデーションに基づいて作成されておりますので、正確かつ再現性の高い結果が得られます。
注：各製品に最適化されたプロトコールをリンクしています。
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3178:
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Western Blotting
| 用途（希釈倍率） | |
| ウエスタンブロッティング（1:1,000） |
| 特異性・感度 | |
| 内在性レベルのProgesterone Receptor B タンパク質を検出します。他のPR ファミリータンパク質とは交差しません。 |
| 使用抗原 | |
| ヒトのProgesterone Receptor タンパク質のThr73 周辺領域（合成ペプチド） |
Western Blotting
Western blot analysis of extracts from T47D and MCF-7 cells using Progesterone Receptor B Antibody.
Human progesterone receptor (PR) is expressed as two forms: the full length PR B and the short form PR A. PR A lacks the first 164 amino acid residues of PR B (1,2). Both PR A and PR B are ligand activated but differ in their relative ability to activate target gene transcription (3,4). The activity of PR is regulated by phosphorylation; at least seven serine residues are phosphorylated in its amino-terminal domain. Three sites (Ser81, Ser102 and Ser162) are unique to full length PR B while other sites (Ser190, Ser294, Ser345 and Ser400) are shared by both isoforms (5). Phosphorylation of PR B at Ser190 (equivalent to Ser26 of PR A) is catalyzed by CDK2 (6). Mutation of Ser190 results in decreased activity of PR (7), suggesting that the phosphorylation of Ser190 may be critical to its biological function.
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Evans, R.M. (1988) Science 240, 889-895.
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Kastner, P. et al. (1990) EMBO J. 112, 1603-1614.
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Giangrande, P.H. et al. (2000) Mol. Cell. Biol. 20, 3102-3115.
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Wen, D.X. et al. (1994) Mol. Cell. Biol. 14, 8356-8364.
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Clemm, D.L. et al. (2000) Mol. Endocrinol. 14, 52-65.
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Zhang, Y. et al. (1997) Mol. Endocrinol. 11, 823-832.
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Takimoto, G.S. et al. (1996) J. Biol. Chem. 271, 13308-13316.
PhosphoSitePlus®：
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