Tyrosine Kinases / Adaptors
Phospho-FGF Receptor (Tyr653/654) (55H2) Mouse mAb
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イイネ！(1)
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包装 |
希望納入価格 (円) |
国内在庫  |
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| #3476S | 100 μL | 57,000 | |
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| #3476L | 300 μL | 137,000 | |
FGFR抗体製品一覧
3476 の推奨プロトコール
最適な結果を得るために：Cell Signaling Technology (CST) 社は、各製品の推奨プロトコールを使用することを強くお薦めいたします。
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3476:
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Western Blotting
| 用途 (希釈倍率) | |
| ウェスタンブロッティング (1:1,000) |
| 特異性・感度 | |
| 過剰発現レベルのTyr653/654 がリン酸化されたFGF Receptor を検出します。また、活性化PDGF Receptor、Insulin/IGF-I Receptor ともわずかながら交差します。 |
| 使用抗原 | |
| ヒトのFGFR-1 タンパク質のTyr653/654 周辺領域 (FGFR-2、3、4 と同じ配列) (合成ペプチド) |
| ※括弧付きの動物種は配列が100%相同であるため反応すると推定されます。 |
Western Blotting
Western blot analysis of extracts from COS cells overexpressing human FGF receptor-1, untreated or calf intestine phosphatase (CIP)-treated, using Phospho-FGF Receptor (Tyr653/654) (55H2) Mouse mAb. Overexpression of human FGF receptor-1 results in constitutive activation of the receptors (courtesy of Dr. Pamela Maher, Scripps Research Institute, California, personal communication). CIP treatment abolishes the reactivity of this antibody to FGF receptor-1.
Fibroblast growth factors (FGFs) produce mitogenic and angiogenic effects in target cells by signaling through cell surface receptor tyrosine kinases. There are four members of the FGF receptor family: FGFR-1 (flg), FGFR-2 (bek, KGFR), FGFR-3, and FGFR-4. Each receptor contains an extracellular ligand binding domain, a transmembrane domain, and a cytoplasmic kinase domain (1). Following ligand binding and dimerization, the receptors are phosphorylated at specific tyrosine residues (2). Seven tyrosine residues in the cytoplasmic tail of FGFR-1 can be phosphorylated: Tyr463, 583, 585, 653, 654, 730, and 766. Tyr653 and Tyr654 are important for catalytic activity of activated FGFR and are essential for signaling (3). The other phosphorylated tyrosine residues may provide docking sites for downstream signaling components such as Crk and PLCγ (4,5).
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Powers, C.J. et al. (2000) Endocr Relat Cancer 7, 165-97.
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Reilly, J.F. et al. (2000) J Biol Chem 275, 7771-8.
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Mohammadi, M. et al. (1996) Mol Cell Biol 16, 977-89.
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Mohammadi, M. et al. (1991) Mol Cell Biol 11, 5068-78.
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Larsson, H. et al. (1999) J Biol Chem 274, 25726-34.
PhosphoSitePlus®：
FGFR1