Neuroscience
β2-Chimerin (2E3) Rat mAb
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イイネ！(0)
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包装 |
希望納入価格 (円) |
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| #4728S | 100 μL | 46,000 | |
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4728 の推奨プロトコール
最適な結果を得るために：Cell Signaling Technology (CST) 社は、各製品の推奨プロトコールを使用することを強くお薦めいたします。
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4728:
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Western Blotting
| 用途（希釈倍率） | |
| ウエスタンブロッティング（1:1,000） |
| 特異性・感度 | |
| 内在性レベルのN-Chimerin タンパク質を検出します。 |
| 使用抗原 | |
| ヒトの全長組換えN-Chimerin タンパク質 |
Western Blotting
Western blot analysis of extracts from mouse brain, rat brain and SH-SY5Y cells using β2-Chimerin (2E3) Rat mAb.
Chimerins are a family of GTPase-activating proteins (GAPS) that facilitate GTP hydrolysis by the small GTPase Rac, rendering it inactive and regulating cell shape, spreading and motility. Regulation of chimerin proteins occurs in response to growth factor receptor or G-protein coupled receptor activation followed by phospholipase C activation. Chimerins are among the growing number of phorbol ester and diacylglycerol (DAG) effector molecules that do not belong to the PKC family of isoenzymes (reviewed in 1,2). β2-chimerin is highly expressed in brain and pancreas, and its expression is down-regulated in malignant gliomas (3). β2-chimerin is also down-regulated in breast cancer, and its expression causes GAP activity-dependent cell cycle arrest in MCF-7 breast cancer cells (4). Signaling from the epidermal growth factor receptor (EGFR) activates β2-chimerin and allows its association with Rac1 at the plasma membrane (5). Also in response to EGF, diacylglycerol kinase (DGK) γ interacts with β2-chimerin, promotes its translocation to the plasma membrane, and regulate its GAP activity (6).
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Yang, C. and Kazanietz, M.G. (2007) Biochem J. 403, 1-12.
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Brose, N. and Rosenmund, C. (2002) J. Cell Sci. 115, 4399-4411.
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Yuan, S. et al. (1995) Cancer Res. 55, 3456-3461.
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Yang, C. et al. (2005) J. Biol. Chem. 280, 24363-24370.
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Wang, H. et al. (2006) EMBO J. 25, 2062-2074.
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Yasuda, S. et al. (2007) FEBS Lett. 581, 551-557.
PhosphoSitePlus®：
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