TGF-beta/Smad Signaling
Phospho-TAK1 (Ser412) Antibody
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イイネ！(1)
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包装 |
希望納入価格 (円) |
国内在庫  |
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| #9339S | 100 μL | 57,000 | |
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| #9339L | 300 μL | 137,000 | |
TAK1抗体製品一覧
9339 の推奨プロトコール
最適な結果を得るために：Cell Signaling Technology (CST) 社は、各製品の推奨プロトコールを使用することを強くお薦めいたします。
推奨プロトコールはCST社内試験の徹底的なバリデーションに基づいて作成されておりますので、正確かつ再現性の高い結果が得られます。
注：各製品に最適化されたプロトコールをリンクしています。
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9339:
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Immunoprecipitation
Western Blotting
| 用途 (希釈倍率) | |
| ウェスタンブロッティング (1:1,000)、免疫沈降 (1:100) |
| 特異性・感度 | |
| 内在性レベルのSer412 がリン酸化されたTAK1 タンパク質を検出します。 |
| 使用抗原 | |
| TAK1 タンパク質のSer412 周辺領域 (合成リン酸化ペプチド) |
Western Blotting
Western blot analysis of extracts from K562 cells treated with or without lambda phosphatase, using Phospho-TAK1 (Ser412) Antibody #9339 (left) or TAK1 Antibody #4505 (right).
Western Blotting
Western blot analysis of extracts from K562 (human), C2C12 (mouse) and C6 (rat) cell lines, using Phospho-TAK1 (Ser412) Antibody.
TAK1 is a mitogen-activated protein kinase kinase kinase that can be activated by TGF-β, bone morphogenetic protein and other cytokines including IL-1 (1,2). In vivo activation of TAK1 requires association with TAK1 binding protein 1 (TAB1), which triggers phosphorylation of TAK1 (3,4). Another adaptor protein, TAB2, links TAK1 with TRAF6 and mediates TAK1 activation upon IL-1 stimulation (5). Once activated, TAK1 phosphorylates MAPK kinases MKK4 and MKK3/6, which activate p38 MAPK and JNK, respectively. In addition, TAK1 activates the NF-κB pathway by interacting with TRAF6 and phosphorylating the NF-κB inducing kinase (NIK) (2).
TAK1 activation requires multiple phosphorylations in its activation loop. Mutations at Thr187 and Thr184, residues located in the activation loop of TAK1, impairs phosphorylation of both TAK1 and TAB1 and reduces the kinase activity of TAK1, suggesting that autophosphorylation of these residues is necessary for TAK1 activation (4). TAK1 is also phosphorylated at Ser412 in a PKA-dependent manner (6). A mutation of Ser412 to alanine acts as a dominant negative for PKA-enhanced degradation of IκBα, phosphorylation of p38 MAPK and prostaglandin E2-enhances osteoclastic differentiation in RAW264.7 cells (6).
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Yamaguchi, K. et al. (1995) Science 270, 2008-2011.
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Ninomiya-Tsuji, J. et al. (1999) Nature 398, 252-256.
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Shibuya, H. et al. (1996) Science 272, 1179-1182.
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Sakurai, H. et al. (2000) FEBS Lett. 474, 141-145.
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Takaesu, G. et al. (2000) Mol. Cell 4, 649-658.
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Kobayashi, Y. et al. (2005) J Biol Chem 280, 11395-403.
PhosphoSitePlus®：
TAK1