細胞骨格の調節: FH2 ドメイン（領域）
Tethered dimer of the FH2 domain from S. cerevisiae Bni1p.
ドメインの結合および機能
およそ400アミノ酸残基からなるFH2 ドメインは、アクチン鎖の核形成を触媒することによって繊維状アクチンの伸張を促進する。分岐したアクチンフィラメントの形成を開始するArp 2/3 複合体とは対照的に、FH2 ドメインを持つタンパク質は枝分かれのないアクチンフィラメントを誘導する。FH2 ドメインは、細胞極性、形態形成、および細胞質分裂など、細胞骨格系に依存したさまざまな過程において必要とされる多くのタンパク質に見出される。
構造
FH2（Formin Homology-2; ホルミン相同2）ドメインは、約400アミノ酸残基の長さを持ち、ほぼ全体がα‐ヘリックス構造をとり、頭部が尾部と合わさって二量体を形成する。こうして出来上がった対称形のホモダイマー（ホモ二量体）は、上から見ると平行四辺形様の構造を作る。このホモダイマーは、一方の単量体のN末端において、支柱から出た突起の周囲にあるもう一方の単量体のC末端のサブドメインを、投げ縄を使って巻きつけるように相互作用する。この投げ縄と支柱の境界面はアクチン結合を媒介すると考えられている。リンカーはそれぞれの投げ縄から伸びて単量体を互いにつなぎとめる。
参考文献
- Xu, Y. et al. (2004) Cell 116(5), 711–723.
例: ドメインタンパク質
例: FH2 ドメインをもつタンパク質
翻訳監修: 大阪薬科大学 生体防御学研究室 天野富美夫先生