リン酸化セリン／トレオニン結合: FHA ドメイン（領域）

Phospho-Ser/Thr Binding: FHA Domain

The N-terminal FHA domain of Rad 53p bound to a phospho-threonine peptide (red).

ドメインの結合および機能

FHA（Forkhead-Associated）ドメインは、元来はforkhead 転写因子に保存された部位として同定された。FHA ドメインはおよそ65-100アミノ酸残基の長さを持ち、3本および4本の逆向き平行のβ‐シートからなるβ‐サンドイッチ構造をとる。このドメインのN末端およびC末端は隣接するβ‐ストランド上に位置しているが、反対側はリン酸化ペプチドの結合に協調してはたらくループに結合している。FHA ドメインはおもに真核生物の核タンパク質にあってDNA 損傷応答に働いているが、ある種の原核生物、たとえば結核菌（Mycobacterium tuberculosis）のようなミコバクテリア属の細菌（Mycobacteria）にも見出される。FHA ドメインは、リン酸化ペプチドとセリン／トレオニンキナーゼによってリン酸化されたタンパク質との相互作用を媒介する。大部分のFHA ドメインはリン酸化トレオニンを認識するが、これにはC末端の残基によって定められるリン酸化トレオニン、とりわけ+3部位に対する特異性がある。Rad53 およびPNK のFHA ドメインはpTXXD 配列を持つリン酸化ペプチドに結合する。

参考文献

  1. Durocher, D. et al. (2000) Mol. Cell 6 (5), 1169–1182.

例: ドメインタンパク質

Phospho-Ser/Thr Binding: FHA Domain

例: ドメインタンパク質と結合パートナー

FHA Domain Proteins Binding Partners
KAPP Ser/Thr Phosphatase Kinase pRLK5 (phosphorylated) Arabidopsis receptor-like Ser/Thr Kinase
Rad53 S. cerevisiae Ser/Thr Kinase pRad9 (phosphorylated) S. cerevisiae checkpoint control protein
MDC1 ATM, CHK2 Ser/Thr kinases
Ki67 hNIFK
Polynucleotide Kinase (PNK) XRCC1 and XRCC4

翻訳監修: 大阪薬科大学 生体防御学研究室 天野富美夫先生

Reference