細胞骨格の調節: GEL ドメイン（領域）

ドメインの結合および機能

ゲルゾリン／セベリン／ビリン相同ドメインとしても知られているが、GEL（Gelsolin homology domain; ゲルゾリン相同ドメイン）は120-150アミノ酸残基からなるドメインで、細胞骨格系の調節に関与する多くのタンパク質に見出され、アクチンの切断タンパク質として特に重要である。GEL ドメインはカルシウムとアクチンの両方に結合することからGEL タンパク質のアクチン結合活性はカルシウムによって調節されていると考えられる。GEL タンパク質は、典型的にはアクチンフィラメントの反矢じり端（barbed ends）に結合して単量体の交換を阻害するが、これはアクチンフィラメントに対して末端ブロックタンパク質またはキャップタンパク質として作用する。ゲルゾリン相同ドメインを持つタンパク質は、アクチンの核形成を促進して新たなフィラメントを作り出すとともに、既にあるフィラメントを切断することができる。

構造

個々のGEL ドメインは、中央の5ないし6本のストランドでつながった標準的なβ‐シートから構成され、このシートは2つの直角に交わるα‐ヘリックスの間にはさまれている。それぞれのGEL ドメインがアクチンを結合できる一方、ゲルゾリンなどのタンパク質は3つのGEL ドメインを持ち、それらが調和しながらカルシウムで調節されるアクチン結合を行う。GEL ドメインにカルシウムが結合すると立体構造に再構成が起こり、それがGEL4 およびGEL5 の連続したβ‐シートの中心を切断してGEL4 のアクチン結合部位を露出させる。ゲルゾリンには三量体GEL ドメインが2セットあり、それが2つのアクチン分子に結合してアクチンフィラメントの切断とキャッピングをする。

参考文献

1. Robinson, R.C. et al. (1999) Science 286(5446), 1939–1942.

例: ドメインタンパク質

例: ドメインタンパク質と結合パートナー

GEL Domain Proteins	Binding Partners
Gelsolin	Ca2+ and F-actin

翻訳監修: 大阪薬科大学 生体防御学研究室 天野富美夫先生