タンパク分解: RING ドメイン（領域）

ドメインの結合および機能

40-60アミノ酸残基からなるRING ドメインは、特別の型をしたZn フィンガードメインで、一対の亜鉛（Zn）原子に結合し、タンパク質-タンパク質間相互作用の仲介に関与する。RING フィンガードメインの存在は、E2 酵素から基質タンパク質にユビキチンを転移するRING 型E3 ユビキチンタンパク質リガーゼに特徴的である。RING ドメインは、適切なE2 酵素との相互作用を媒介する。ユビキチンとチオエステル中間体を形成するHECT E3 リガーゼとは異なり、RING フィンガーは、ユビキチンをE2 酵素から標的となる基質のリジン残基に直接転移する反応を促進するところに関わっているらしい。RING フィンガータンパク質には、SCF とVCB 様E3 複合体の両者に見られるHrt1/Roc1/Rbx1 タンパク質、後期（Anaphase）促進複合体のAPC1 成分、Cbl ファミリータンパク質、MDM2、およびE3 リガーゼ活性、E2 結合あるいはユビキチン化に関与することが明らかにされた他の多くのタンパク質がある。RING フィンガードメインはまた、TIF1β、PML ファミリー、NFX1 およびXPRF などのある種の転写因子にも関連している。

参考文献

1. Zheng, N. et al. (2000) Cell 102(4), 533–539.E

例: ドメインタンパク質

例: ドメインタンパク質と結合パートナー

RING Domain Proteins	Binding Partners
Cbl	UbcH7
RAD5	UBC13-MMS2 complex
RAD6	RAD18
HHARI	UbcH7

翻訳監修: 大阪薬科大学 生体防御学研究室 天野富美夫先生