その他: TPR ドメイン(領域)
The amino-terminal TPR domain of human Hop bound to a carboxy-terminal peptide from Hsp70 (red).
ドメインの結合および機能
TPR(tetratricopeptide repeat)モチーフは最初、酵母の細胞周期タンパク質におけるタンパク質-タンパク質間相互作用モジュールとして同定された。それ以来、それは細菌からヒトに至る幅広い生物種において見出されてきた。このTPR モチーフは、コンセンサス配列である-W-LG-Y-A-F-A-P-の周辺にゆるく配置された、約34アミノ酸残基から成る退化した配列である。この配列は、タンデムな(一対の繰り返し)配置をとって現れ、800種類以上の異なるタンパク質に存在する。TPR モチーフを含むタンパク質は、後期促進複合体、ペルオキシソーム取り込み受容体複合体、およびNADPH オキシダーゼ複合体を含む、異なる複数タンパク質複合体の集合における足場(scaffolds)として作用する。
構造
TPR モチーフは、高度の配列多様性を示す。しかし、構造の比較から、高度に保存された三次元的構造が現れる。個々のTPR ドメインは、1つのターンによって分離された、2つの逆向き平行のα-ヘリックスから成る。多数のTPR ドメインは、等しい角度(等角)で配置し、右向きのスーパーヘリックス(超らせん)を形成する。これが、リガンド結合に利用できる多数の表面領域を持つ溝を作り出す。
参考文献
- Scheufler, C. et al. (2000) Cell 101(2), 199–210.
例: ドメインタンパク質
例: ドメインタンパク質と結合パートナー
| TPR Domain Proteins | Binding Partners | Peptide Ligands |
| PEX5 | PTS-1 target signal | S-K-L-COOH |
| Hop | Hsp70 - C-term heptapeptide Hsp90 - C-term pentapeptide | E-E-V-D-COOH E-E-V-D-COOH |
| p67phox | GTP-Rac | surface contacts |
翻訳監修: 大阪薬科大学 生体防御学研究室 天野富美夫先生