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#53604 Histone H2A.X (D17A3) XP® Rabbit mAb (PE Conjugate)

 

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#53604S100 μL74,000
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Histone H2A.X 製品一覧

感度抗体の由来貯法
内在性Rabbit IgG4℃
種交差性 (社内試験済)
交差する可能性がある種 i

社内試験はしていませんが、配列が100%相同であるため反応すると推定される種

ヒト、マウス、ラット、サル -
53604 の推奨プロトコール i

最適な結果を得るために:Cell Signaling Technology (CST) 社は、各製品の推奨プロトコールを使用することを強くお薦めいたします。
推奨プロトコールはCST社内試験の徹底的なバリデーションに基づいて作成されておりますので、正確かつ再現性の高い結果が得られます。

注:各製品に最適化されたプロトコールをリンクしています。

 

フローサイトメトリー (1:50)

CST推奨プロトコールに欠かせない関連製品

特異性・感度
内在性レベルのHistone H2A.X タンパク質を検出します。他のHistone H2A タンパク質とは交差しません。
使用抗原
ヒトのHistone H2A.X タンパク質のVal124 周辺領域 (合成ペプチド)

ホモロジー (相同性) 検索をご希望の場合 >>>

ホモロジー検索をご要望の際は、ご希望のサンプル種のアミノ酸配列とともにお問合せください。

社内データ

※下記の社内データは、すべて53604 の推奨プロトコールで実験した結果です。

Flow Cytometry

Flow Cytometry

Flow cytometric analysis of MCF7 cells using Histone H2A.X (D17A3) XP® Rabbit mAb (PE Conjugate) (solid lines) or a concentration-matched Rabbit (DA1E) mAb IgG XP® Isotype Control (PE Conjugate) #5742 (dashed lines).

バックグラウンド

Histone H2A.X is a variant histone that represents approximately 10% of the total H2A histone proteins in normal human fibroblasts (1). H2A.X is required for checkpoint-mediated cell cycle arrest and DNA repair following double-stranded DNA breaks (1). DNA damage, caused by ionizing radiation, UV-light, or radiomimetic agents, results in rapid phosphorylation of H2A.X at Ser139 by PI3K-like kinases, including ATM, ATR, and DNA-PK (2,3). Within minutes following DNA damage, H2A.X is phosphorylated at Ser139 at sites of DNA damage (4). This very early event in the DNA-damage response is required for recruitment of a multitude of DNA-damage response proteins, including MDC1, NBS1, RAD50, MRE11, 53BP1, and BRCA1 (1). In addition to its role in DNA-damage repair, H2A.X is required for DNA fragmentation during apoptosis and is phosphorylated by various kinases in response to apoptotic signals. H2A.X is phosphorylated at Ser139 by DNA-PK in response to cell death receptor activation, c-Jun N-terminal Kinase (JNK1) in response to UV-A irradiation, and p38 MAPK in response to serum starvation (5-8). H2A.X is constitutively phosphorylated on Tyr142 in undamaged cells by WSTF (Williams-Beuren syndrome transcription factor) (9,10). Upon DNA damage, and concurrent with phosphorylation of Ser139, Tyr142 is dephosphorylated at sites of DNA damage by recruited EYA1 and EYA3 phosphatases (9). While phosphorylation at Ser139 facilitates the recruitment of DNA repair proteins and apoptotic proteins to sites of DNA damage, phosphorylation at Tyr142 appears to determine which set of proteins are recruited. Phosphorylation of H2A.X at Tyr142 inhibits the recruitment of DNA repair proteins and promotes binding of pro-apoptotic factors such as JNK1 (9). Mouse embryonic fibroblasts expressing only mutant H2A.X Y142F, which favors recruitment of DNA repair proteins over apoptotic proteins, show a reduced apoptotic response to ionizing radiation (9). Thus, it appears that the balance of H2A.X Tyr142 phosphorylation and dephosphorylation provides a switch mechanism to determine cell fate after DNA damage.

使用例
 
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XP is a registered trademark of Cell Signaling Technology, Inc.
Cell Signaling Technology is a trademark of Cell Signaling Technology, Inc.

本製品は試験研究用です。

Histone H2A.X (D17A3) XP® Rabbit mAb (PE Conjugate)

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